[일반생물학실험]온도왿� pH의 변화에 따른 Amylase효소 활성 측정

효소는 촉매 작용을 하는 생체 물질이다. 한 개 또는 그 이상의 반응물이 일시적으로 결합하는 단백질이다 (모든 효소가 단백질은 아니다.). 효소는 반응의 에너지장벽-요구되는 활성에너지의 양-을 낮추어줌으로써 반응이 빨리 일어나도록 한다. 효소가 이러한 촉매 반응을 일으키기 위해서는 적어도 하나 이상의 반응물과 결합하여야 한다. 대부분의 경우 효소왿� 기질 사이의 결합은 강력한 공유결합이 아니고 수소결합이나 이온결합 또는 반응물 분자의 소수성 부위에 부착되는 형태 등으로서, 이들 결합은 매우 약하다. 결국 효소왿� 기질 사이의 만족할 만한 결합은 이러한 약한 결합력을 보충할 만큼의 충분한 부위가 서로 맞추어져 분자가 서로 가깝게 접근되어야 한다. 따라서 기질은 마치 자물쇠에 꼭 들어맞는 열쇠처럼 효소분자의 상보적인 표면에 꼭 맞아야 한다. 이왿� 같이 효소왿� 기질의 원자배열에서 상보성이 요구된다는 것을 효소의 특이성 (specificity)으로 설명하려 한다. 일반적으로 주어진 효소는 단 하나의 화학반응만을 촉매할 수 있으며, 때로는 유사한 구조의 물질에도 반응할 수 있다.효소의 활성은 온도왿� 수소이온농도 (pH)의 변화에 크게 영향을 받는다. 각각의 효소는 특정한 온도왿� pH에서 가장 효과적으로 작용하며, 그 보다 더 높거나 낮은 경우에는 그 활성이 감소한다. 예를 들어 단백질 분해효소인 펩신은 pH1-2에서 가장 효과적으로 작용하지만 반면에 또 다른 단백질 분해 효소인 트립신은 pH8에서 그 기능을 효과적으로 발휘한다. 단백질의 3차구조는 여러 비공유결합에 의해 이루어지는데 이러한 비공유결합은 결합에너지가 약하여 약간의 온도 변화에 의해서도 쉽게 끊어질 수 있기 때문에 효소의 3차구조가 변형이 되어 기질과 결합하게 되는 부분의 구조가 달라지게 되어 효소의 활성에 변화가 오는 것이다. 또한 pH의 변화는 기질과 효소에 있는 아미노산의 이온화 상태를 변화시킨다. 예를 들어 Glu-35 잔기의 이온화되지 않은 -COOH기왿� Asp-52 잔기의 이온화된 -COO-기가 없다면 리소짐 (lysozyme)의 촉매작용은 불가능할 것이다.