생화학 정리(1~12장)

단백질의 구조
⦁ 1차 구조 : 아미노산의 순서, 3차원 구조를 결정함
⦁ 2차 구조 : 펩타이드 골격에 있는 원자들의 공간적 배열 (α-나선, β-병풍)
⦁ 3차 구조 : 단백질 내에 있는 모든 원자의 3차원적 배열, 나선과 병풍의 상대적 배열, 곁사슬의 입체적 구조, 보결원자단의 위치
⦁ 4차 구조 : 소단위체들의 서로에 대한 배열 (펩타이드를 소단위체라고 함)

단백질 구성에 따른 분류
⦁ 단순단백질 : polypeptide 만으로도 단백질 기능을 가짐
⦁ 접합단백질 : 단순단백질 + 비단백질
⦁ 보결분자단 : 복합단백질에서 polypeptide 아닌 부분 (비단백질)
⦁ 아포단백질 : 복합단백질에서 보결분자단을 제거한 부분 (단순단백질)
⦁ 홀로단백질 : 보결분자단 + 아포단백질

단백질의 2차 구조
① α-나선
수소결합에 의해 나선형 구조를 유지함, 모든 아미노산 R기는 바깥쪽으로 향함, 나선 한 회전에 3.6개의 아미노산 존재, 시계방향으로 회전
*α-나선을 파괴하는 요인 : proline은 peptide의 사슬을 구부림, 이온간의 정전기적 반발력이 생김, 부피 큰 애들이 있으면 공간상 반발력이 생김

② β-병풍
peptide 결합이 거의 펼쳐져 있으며, polypeptide 사슬이 나란히 놓여져 있다. 평행 또는 역평행 구조이다.
역회선구조 : 하나의 2차구조가 다른 2차구조로 바뀌는 곳. 글라이신, 프롤린이 존재함

두 종류의 단백질 입체구조
⦁ 섬유상 단백질 : 강하고 질기다. 물에 불용
⦁ 구형 단백질 : 수용성, 촘촘한 구조, 내부는 소수성, 표면은 친수성 2,3차 구조는 복잡함

단백질의 3차 구조
⦁ 마이오글로빈, 근육에서 산소 저장, 153개의 아미노산, 8개의 α-나선 β-병풍은 없음, 소수성 주머니에 한 개의 heme(햄)을 가짐

볿�성
단백질이 pH, 온도, 세제왿� 같은 외부의 조건에 따라 그 구조가 변화하여 그 기능을 잃어버리는 것

단백질의 4차구조
⦁ 알로스테릭 : 단백질 분자의 한 부위에 미묘한 변화가 일어나면 떨어져 있던 다른 부위에 변화가 일어나는 것