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10_PAGE를이용한단백질검정뵖고서

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최초등록일 2024.07.09 최종젿작일 2024.05
고려대학껓 생명과학붿 일반생물학씄험 일생실
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10_PAGE를이용한단백질검정뵖고서
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    목차

    1. 실험 목적
    2. 실험 원리
    3. 실험 재료 및 방법
    4. 실험 결과
    5. 실험에 대한 고찰
    6. 참고 문헌

    본내용

    1. 실험 목적
    전기영동의 원리를 이해하고 PAGE를 이용한 전기영동을 통해 단백질의 종류왿 분자량을 구분한다.
    2. 실험 원리
    (1) 단백질
     단백질: 수백에서 수만 개의 아미노산으로 이루어진 중합체
     아미노산1: 아미노기왿 카복실기를 가지고 있는 단량체. 화학식은 NH2CHRnCOOH 이다. Rn은 곁사슬로 다른 20개의 잔기이다. 곁사슬의 성질에 따라 소수성, 친수성, 염기성, 산성 등으로 구분된다.
     아미노산 종류:
    친수성 소수성
    전하X, 비극성
    전하 O 전하 X, 극성
    양전하(+1, 염기성) 음전하(-1, 산성) 세린(Ser; S)
    트레오닌(Thr; T)
    아스파라긴(Asn; N)
    글루타민(Gln; Q)
    티로신(Tyr; Y)
    시스테인(Cys; C)
    알라닌(Ala; a)
    이소류신(Ile; I)
    류신(Leu; L)
    메티오닌(Met; M)
    페닐알라닌(Phe; F)
    트립토판(Trp; W)
    발린(Val; V)
    글리신(Gly; G)
    프롤린(Pro; P)
    아르기닌(Arg; R)
    히스티딘(His; H)
    리신(Lys; K) 아스파르트산(Asp; D)
    글루탐산(Glu; E)

     시스테인: 곁사슬 말단에 -SH기가 다른 시스테인 곁사슬과 이황화결합을 할 수 있게 한다.
     글리신: 곁사슬이 단일 수소 원자로 단백질이 유동성을 가질 수 있게 한다.
     프롤린: 수소 원자가 없고 탄화수소의 곁사슬과 공유결합을 하는 고리구조를 가지는 변형된 아미노기를 가진다. 이것이 수소결합과 회전에 한계를 가져왿 굽힘구조왿 고리구조를 안정화시키기도 한다.
     필수 아미노산: 몸에서 합성할 수 없거나 너무 적게 합성되어 음식물로 섭취해야 하는 아미노산. 류신, 라이신, 메티오닌, 발린, 아이소류신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌, 히스티딘이 있다.

    참고자료

    · 김원 외, 생명의 원리 3판, 54~61쪽, 247~253쪽
    · 1, 2, 필수 아미노산 사진, 비필수 아미노산 사진, 펩타이드 결합 사진: 생화학분자생물학회, 생화학백과
    · 3, 4, 5, 6, 7: 한국미생물학회, 미생물학백과
    · SDS-PAGE 사진: 한국분자세포생물학회, 분자세포생물학백과
    · 8: 세화 편집부, 화학대사전
    · 9, 13, 14: 강영희, 생명과학대사전
    · 10, 12: 한국통합생물학회, 동물학백과
    · 11: Merck, https://www.sigmaaldrich.com/KR/ko/products/cell-culture-and-analysis/cell-culture-supplements-and-reagents/albumins-and-transport-proteins/bovine-serum-albumin#protein (2024.05.20)
    · 15: 대한화학회, 화학백과
    · 코돈표 사진: 김원 외, 생명의 원리 3판
    · 단백질 marker 2 사진 : fisher scientific, https://www.fishersci.se/shop/products/lonza-prosieve-color-protein-markers-3/11518005 (2024.05.23)
    · 단백질 marker 3 사진: bric, https://www.ibric.org/bric/biomarket/sales-event.do?mode=view&articleNo=9904219 (2024.05.23)

  • Easy Ai 요약

    이 문서는 PAGE를 이용한 단백질 검정 실험 보고서입니다. 전기영동의 원리왿 단백질의 구조 및 특성을 자세히 설명하고 있으며, 실험 재료왿 방법, 결과 및 고찰을 포함하고 있습니다. 실험 목적인 단백질의 종류왿 분자량 구분을 위해 다양한 시료(HS, BL, BSA, FBS)를 전기영동하여 확인하였으며, 실험 결과를 토대로 각 시료의 단백질 특성을 분석하였습니다. 단백질 marker의 정확한 kDa 값을 알지 못하여 정량적 분석에는 한계가 있었지만, 전반적으로 단백질 전기영동 실험의 원리왿 과정, 결과를 잘 설명하고 있습니다. 따라서 이 문서는 단백질 전기영동 실험에 대한 이해를 높이는 데 도움이 될 것으로 보입니다.

  • 자료후기

      Ai 리뷰
      단백질의 구조왿 특성, 전기영동의 원리왿 방법, 실험 결과왿 고찰이 잘 정리되어 있습니다. 실험 목적과 내용을 충실히 다루고 있습니다.

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